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Virogen谷胱甘肽抗體101-A現貨文獻應用五

更新時間:2024-06-10   點擊次數:1055次

品牌:Virogen

貨號:101-A

代理:靶點科技

名稱:ANTI-GLUTATHIONE MAB 100

論文題目Glutaredoxin-1 regulates TRAF6 activation and the IL-1 receptor/TLR4 signalling

期刊:Biochemical and Biophysical Research Communications (BBRC). Volume 403, Issues 3–4, 17 December 2010, Pages 335-339


摘要:戊二醇-1 (GRX-1) 是一種細胞質酶,對抗氧化防御系統有很大貢獻。它催化谷胱甘肽-蛋白質混合二硫化物的可逆還原,這一過程稱為脫谷胱甘肽化。在這里,我們通過使用 HEK293 和 HeLa 細胞中的 RNA 干擾 (RNAi) 研究了 GRX-1 在白細胞介素-1/Toll 樣受體 4 (IL-1R/TLR4) 觸發的通路中的作用。TNF 受體相關因子 6 (TRAF6) 是一種中間信號分子,參與白細胞介素-1/Toll 樣受體 (IL-1R/TLR) 家族成員的信號轉導。TRAF6 具有 E3 泛素連接酶活性,該活性取決于氨基末端非常有趣的新基因 (RING) 手指基序的完整性。受體激活后,TRAF6 發生 K63 連接的自體多泛素化,介導蛋白質-蛋白質相互作用和信號傳播。我們的數據表明,IL-1R 和 TLR4 介導的 NF-κB 誘導在 GRX-1 敲低細胞中嚴重降低。我們發現 TRAF6 的無名指基序在正常條件下是 S-谷胱甘肽化的。此外,在 IL-1 刺激下,TRAF6 經歷由 GRX-1 催化的去谷胱甘肽化。TRAF6 的去谷胱氨酰化對其自動多泛素化和隨后的激活至關重要。綜上所述,我們的研究結果揭示了另一種受 S-谷胱甘肽化影響的信號分子,并揭示了 GRX-1 在 IL-1R/TLR 對 NF-κB 的 TRAF6 依賴性激活中的關鍵作用。


Abstract:

Glutaredoxin-1 (GRX-1) is a cytoplasmic enzyme that highly contributes to the antioxidant defense system. It catalyzes the reversible reduction of glutathione–protein mixed disulfides, a process called deglutathionylation. Here, we investigated the role of GRX-1 in the pathway triggered by interleukin-1/Toll-like receptor 4 (IL-1R/TLR4) by using RNA interference (RNAi) in HEK293 and HeLa cells. TNF receptor-associated factor 6 (TRAF6) is an intermediate signalling molecule involved in the signal transduction by members of the interleukin-1/Toll-like receptor (IL-1R/TLR) family. TRAF6 has an E3 ubiquitin ligase activity which depends on the integrity of an amino-terminal really interesting new gene (RING) finger motif. Upon receptor activation, TRAF6 undergoes K63-linked auto-polyubiquitination which mediates protein–protein interactions and signal propagation. Our data showed that IL-1R and TLR4-mediated NF-κB induction was severely reduced in GRX-1 knockdown cells. We found that the RING-finger motif of TRAF6 is S-glutathionylated under normal conditions. Moreover, upon IL-1 stimulation TRAF6 undergoes deglutathionylation catalyzed by GRX-1. The deglutathionylation of TRAF6 is essential for its auto-polyubiquitination and subsequent activation. Taken together, our findings reveal another signalling molecule affected by S-glutathionylation and uncover a crucial role for GRX-1 in the TRAF6-dependent activation of NF-κB by IL-1R/TLRs.


谷胱甘肽檢測抗體:

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